嗜热蛋白酶（thermophilic enzyme），理学-化学-化学生物学-生物无机化学-生物矿化-嗜热菌蛋白酶，来源于在高温环境下（40～150℃）生存的嗜热微生物的一类热稳定酶。已经分离纯化的达20多种。嗜热蛋白酶不仅能够在高温下长时间保持活性而不发生蛋白质变性，而且能在酸碱、有机溶剂、蛋白变性剂等生物大分子的极端条件下保持稳定。嗜热蛋白酶的稳定性机理依然不是十分清楚，其耐热性主要是由其内部分子结构所决定：包括分子内还有较多的α螺旋和β转角，往往有金属离子与蛋白质残基发生配位从而稳定蛋白质结构，分子内有较多的盐桥等多种因素。来源于革兰氏阳性菌热溶芽孢杆菌（Bacillus thermoproteolyticus）中的嗜热菌蛋白酶（thermolysin）是一种典型的嗜热蛋白酶。它是一种和钙、锌结合的中性蛋白酶，其分子量为34600道尔顿，可以在80℃溶液中孵育一小时而保持活性不变，在65℃时不会失活。X射线蛋白质晶体结构研究表明，嗜热菌蛋白酶具有一个双叶形的三维结构，在两个双叶结合区域形成了一个明显的活性部位的间隙。