动力学法（kinetic method），理学-生物学-生物工程-酶工程-酶工程-酶催化-酶的比活力-动力学法，在一定的条件下，通过条件控制，使待测物（如底物、辅酶等）浓度在酶促反应中起决定反应速率的主导作用的方法。酶促反速率和酶浓度成正比例关系，根据所测得待测物浓度，求得酶反应速率。是酶活性测定常用的方法。原理早在20世纪初期，就有学者相继提出酶催化作用是通过酶和底物生成络合物而进行的，1913年德国学者L.米夏埃利斯[注]和加拿大学者M.L.门藤[注]提出了米氏方程。此方程可以表示为：式中为酶；为底物；为酶-底物复合物；为产物；为初速率；为最大反应速率；为底物浓度；为米氏常数；、、为反应速率常数。根据米氏方程，当，一般，最好，时，酶促反应呈一级反应，此时的反应速率与代谢物的浓度成正比例关系。这种方法又称速率法、连续检测法，常用于被测物极其微量的测定分析。测定方法有多种，具体用哪种方法，因底物、产物的理化性质及检测条件而定（见图）。单位时间内产物浓度关系式中为初速率；为反应物浓度；为产物浓度；为时间。