蛋白质甲基转移酶（protein transmethylase），理学-化学-化学生物学-蛋白质化学生物学-功能蛋白-蛋白修饰-蛋白质甲基转移酶，能够对蛋白质底物进行甲基化修饰的酶。通常以S-腺苷甲硫氨酸（SAM）为甲基供体，其催化甲基化通常遵循SN2反应机理。蛋白质氨基酸残基上具有亲核性的N、O和S原子可分别从SAM甲基硫正离子的正后方进攻甲基碳原子，形成五配位反应过渡态，最终甲基被转移到亲核进攻的原子上，同时产生S-腺苷高半胱氨酸。根据蛋白质的三级结构，至少已发现5种类型的蛋白质甲基转移酶（Ⅰ～Ⅴ）。第一种类型（Ⅰ型）具有7个高度一致的β折叠结构域。通常情况下，SAM与Ⅰ型甲基转移酶的结合通过两部分完成，腺嘌呤环与Ⅰ型甲基转移酶第一个β折叠域中的GXG基序结合以及核糖基与第二个β-折叠域中高度保守的酸性残基形成氢键。蛋白质精氨酸甲基转移酶（PRMT）为Ⅰ型的典型代表，其底物通常为富含甘氨酸和精氨酸结构域的蛋白质，单个独立的精氨酸也能够被PRMT催化甲基化。